免疫沉淀是基于传统亲和纯化方法开发的，在含有目的抗原的细胞裂解液中加入特定的抗体以及ProteinA-Beads（预先将ProteinA固定结合在磁珠上），根据抗原与抗体、ProteinA与抗体的FC的特异性，形成“抗原-抗体-ProteinA-Beads”复合物，清洗离心后去除溶液中未结合的杂蛋白，终检测是否存在目的蛋白。与传统的柱式亲和纯化相比，其目标是仅分离足够用于WesternBlot或其他检测方法检测的蛋白质。通常可以将已处理和未处理的样品进行比较，从而评估目标蛋白的相对量。
在实验中，用于检测的抗体可以是预固定的，或者是游离的。通常，预固定抗体法更适用于IP，但是，当目标蛋白浓度较低、抗体与抗原的结合亲和力较弱的情况下，可以使用游离的抗体形成免疫复合物，效果会比较好。
简单的免疫沉淀可用于分离单个蛋白（抗体的靶抗原）以研究其特性、结果、表达、活化或修饰状态。IP也用于研究初级抗体/蛋白与其他蛋白或核酸的相互作用。
主要类型：
1、免疫共沉淀（Co-IP）
免疫共沉淀是研究蛋白质相互作用的常见技术，基本原理与IP相同。利用抗体共沉淀裂解物中与抗原结合的抗体或相关蛋白复合物。
2、染色质免疫沉淀（ChIP）
可用于鉴定基因组中与DNA结合蛋白（如转录因子和组蛋白）结合的区域。将蛋白质与DNA暂时交联固定并剪切DNA，目标蛋白与核酸序列一起被沉淀后进行DNA鉴定。
3、RNA免疫沉淀（RIP）
原理与ChIP相似，利用RNA结合蛋白被沉淀后，用RT-PCR或cDNA测序对沉淀进行RNA鉴定。
4、标签免疫沉淀
上述方法中均依赖特异性识别靶蛋白的抗体，需要抗体很少或不能与胞内其他靶标发生交叉反应，存在局限性。但利用表位标记蛋白，就可以使目的蛋白更易识别特定抗体并与之结合产生沉淀。
